"Conseguimos ver proteínas no seu estado natural"

Brian Goodfellow, professor no departamento de química da Universidade de Aveiro, fala sobre o prémio Nobel da Química, entregue a Jacques Dubochet, Joachim Frank e Richard Henderson

Quais as vantagens da técnica de criomicroscopia eletrónica desenvolvida pelos cientistas distinguidos com o prémio Nobel da Química?

Ao saber a estrutura de uma biomolécula, podemos ter informação sobre a sua função, desenhar fármacos contra as proteínas e moléculas envolvidas em doenças. Tudo começou nos anos 50, quando foram desenvolvidos métodos de raio x. As proteínas tinham de ser cristalizadas de uma forma que não era natural. Nos outros 80 surgiu a ressonância magnética nuclear, mas que só pode ser usada em moléculas pequenas. Mas quase todas as biomoléculas importantes são grandes. Com este novo método, conseguimos ver proteínas muito grandes, ou conjunto de proteínas muito grandes no ambiente nativo, no seu estado natural. Foi o que foi usado para ter um modelo de vírus zika. Sabendo a estrutura, podemos estudar como matar o vírus.

Uma das grandes potencialidades desta técnica é, portanto, o desenvolvimento de novos fármacos?

Exatamente. Sabendo a estrutura do vírus, por exemplo, podemos desenhar uma molécula que o vai inibir. Conhecendo a estrutura de uma bactéria que dá resistência aos antibióticos, podemos criar um fármaco que a inibe. Agora conseguimos, no estado nativo, ver complexos enormes aos quais não tínhamos acesso.

E o que permite mais?

Em princípio, esta técnica permite estudar qualquer biomolécula, vírus novos, coisas novas cujas funções nas células não são conhecidas. Sabendo a estrutura, são fornecidas dicas para começar a perceber o papel que as proteínas têm nas células, por exemplo. É muito importante.

Esta técnica está disponível para os investigadores portugueses?

Não conheço ninguém que a use em Portugal, mas há uma rede - da qual Portugal faz parte - à qual pode ser solicitado o acesso. É dado financiamento para ir fazer crio-EM lá fora.

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